Физиологические соединения гемоглобина

Строение, типы и соединения гемоглобина

Физиологические соединения гемоглобина

ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ ГЕМОГЛОБИНА В КРОВИ

Гемоглобин [от греч. haima кровь + globus шар] – кровяной пигмент, содержащийся в эритроцитах и придающий крови красный цвет. Основными функциями гемоглобина является перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким, а также поддержание постоянной рН крови.

По химическому строению гемоглобин (Hb) относится к сложным белкам – хромопротеинам. Его простетическая группа, включающая двухвалентное железо, называется гемом, а белковый компонент – глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и один глобин. Глобин состоит из двух пар полипептидных цепей, которые в зависимости от аминокислотного состава обозначаются как α, β, γ и δ цепи.

Типы гемоглобина различаются структурой полипептидных цепей глобина. Существуют физиологические и патологические типы гемоглобина.

К физиологическим типам гемоглобина относятся гемоглобин А, F и Р.

Hb A – гемоглобин взрослых [от англ. adultвзрослый]. Гемоглобин А состоит из двух α- и двух β-цепей (α2β2). Имеется несколько фракций гемоглобина А: А1, А2, А3. В норме у взрослых фракция А1 является основной и составляет 96-98%, фракция А2 – не превышает 3%, А3 – в виде следов.

Hb F – фетальный гемоглобин [от лат. fetus плод]. Этот тип гемоглобина состоит из α2γ2 цепей и содержится у плода с 3 месяцев. У новорожденных содержание НbF составляет около 20%, остальной гемоглобин представлен НbА. В дальнейшим HbF продолжает уменьшаться и к 4-5 месяцам достигает величин взрослого человека – 1-2%.

Hb P – примитивный гемоглобин, содержится у плода на ранних стадиях эмбрионального развития (до 3-х месяцев).

Патологические типы гемоглобина: B(S), C, D, G и др. возникают в результате изменения аминокислотного состава глобина, обусловленного наследственным дефектом синтеза гемоглобина, и приводят к развитию гемоглобинопатий – тяжелых анемий гемолитического типа.

Замена только одной аминокислоты (глютаминовой на валин) превращает HbA в патологический HbS, имеющий структуру α2s2.

После отдачи кислорода в тканях HbS образует плохо растворимую форму и кристаллизуется в эритроцитах, вызывая их деформацию – образование серповидных эритроцитов, что приводит к развитию серповидноклеточной анемии.

Соединения гемоглобина бывают физиологические и патологические. К физиологическим соединениям гемоглобина относятся оксигемоглобин (соединение гемоглобина с кислородом), карбогемоглобин (соединение гемоглобина с углекислым газом) и редуцированный (восстановленный) гемоглобин – соединение гемоглобина с молекулой воды.

В легких гемоглобин соединяется с кислородом, образуя оксигемоглобин, который с током артериальной крови разносится ко всем органам и тканям.

Здесь оксигемоглобин диссоциирует (распадается) на кислород, который используется клетками для окислительных процессов, и гемоглобин, который присоединяет молекулу воды и становится редуцированным гемоглобином. Свободные валентности редуцированного гемоглобина связывают углекислый газ.

Образующийся при этом карбогемоглобин с током венозной крови доставляется в легкие, где он диссоциирует на составные части. Углекислый газ выделяется с выдыхаемым воздухом, а гемоглобин присоединяет новую порцию кислорода и весь процесс повторяется снова.

К патологическим соединениям гемоглобина относятся карбоксигемоглобин, метгемоглобин и сульфгемоглобин. Патологические соединения гемоглобина являются очень стойкими, не способными к диссоциации, поэтому они не могут переносить кислород и при их образовании в организме развивается кислородная недостаточность.

Метгемоглобин – это соединение гемоглобина с кислородом, в котором двухвалентное железо заменено трехвалентным. Образование метгемоглобина происходит при отравлениях амидо- и нитросоединениями бензольного ряда. Специфическим лабораторным признаком образования метгемоглобина является наличие в эритроцитах телец Гейнца.

Карбоксигемоглобин – соединение гемоглобина с угарным газом (СО). Угарный газ является токсичным продуктом неполного сгорания углеродсодержащих веществ.

Образование в крови карбоксигемоглобина происходит при несоблюдении санитарно-гигиенических требований и нарушении технологических процессов при доменном и мартеновском производстве, в автогаражах, при печном отоплении, авариях и взрывных работах в шахтах, на пожарах.

Сродство гемоглобина к угарному газу в несколько сот раз больше, чем к кислороду, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа связывает более 50% имеющегося в организме гемоглобина и является смертельной.

Сульфгемоглобин обнаруживается при применении сульфаниламидов и при отравлении соединениями бензольного ряда одновременно с образованием метгемоглобина.

Источник: https://studopedia.su/13_46499_stroenie-tipi-i-soedineniya-gemoglobina.html

Гемоглобин и его соединения

Физиологические соединения гемоглобина

Гемоглобин (Нв) – основной компонент эритроцитов, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. По химической природе он относится к хромопротеидам. У мужчин в крови содержится в среднем 130-160 г/л гемоглобина, у женщин – 120‑150 г/л. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 60000 Да.

Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. Гем содержит двухвалентное железо, которое играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной (простетической) группой. Гемоглобин синтезируется эритро- и нормобластами костного мозга.

Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа с пищей. При разрушении эритроцитов гемоглобин, после отщепления гема, превращается в билирубин – желчный пигмент, который поступает, в основном, в кишечник в составе желчи, где превращается в стеркобилин, выводящийся из организма с каловыми массами.

Часть билирубина удаляется с мочой в виде уробилина.

Основная функция гемоглобина – перенос кислорода и углекислого газа. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Соединение гемоглобина с кислородом происходит в капиллярах легких. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода.

Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом носит название карбгемоглобина. Соединение гемоглобина с углекислым газом происходит в капиллярах тканей организма. Это соединение легко распадается. В виде этого соединения переносится 20 % СО2.

Оксигемоглобин и карбгемоглобин являются физиологическими соединениями гемоглобина.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц, его можно рассматривать, как депо О2 в мышцах.

Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. Первые 7-12 нед. внутриутробного развития зародыша его красные кровяные тельца содержат примитивный гемоглобин. У плода содержится гемоглобин F (80 %) или фетальный гемоглобин (от англ. Faetus – плод) гемоглобин.

Он обладает более высокой способностью связывать кислород. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови. После рождения гемоглобин F практически полностью заменяется на взрослый – гемоглобин А (от англ. adult – взрослый).

В эритроцитах взрослого человека содержатся гемоглобин А (95‑98 % Hb A1 и 2-3 % HbA2 ).

Гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином – это патологическое соединение, в норме его не существует, т.к. в атмосфере отсутствует СО. Является прочным соединением.

Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.

При этом более критическим является не концентрация угарного газа, а длительность его вдыхания. Даже предельно низкое содержание СО в воздухе, но при длительном вдыхании, например, во время сна может оказаться летальным.

Вследствие своего высокого сродства угарный газ в виде карбоксигемоглобина способен циркулировать в крови предельно долго.

Часто отравления угарным газом возникают у водителей при длительном нахождении в закрытом гараже с включенным двигателем автомобиля. Другим распространенным клинически значимым источником СО являются древесный дым, а также сырой кирпич печей изб и свежий печной лак. Поэтому при первом или после длительного перерыва протапливании таких печей необходимо тщательное проветривание помещения.

Особенностью угарного газа является то, что он не обладает запахом, поэтому отравление развивается незаметно. Часто пострадавший осознает это, когда проявляется миорелаксирующее (расслабление скелетной мускулатуры) действие угарного газа, при этом человек не может самостоятельно покинуть помещение.

Первая помощь при отравлении угарным газом. Пострадавшего следует переместить на свежий воздух. Следует учитывать, что при значительном отравлении сохранность самостоятельного дыхания не снимает необходимости проведения дальнейших действий по оказанию помощи.

Наиболее оптимальным будет подача воздуха с повышенным содержание О2, например, из кислородной подушки. При отсутствии таковой – произвести искусственное дыхание. Во время искусственного дыхания в легкие потерпевшего воздух нагнетается под давлением, большим атмосферного.

При этом парциальное давление О2 в таком воздухе оказывается большим, чем в норме, что способствует его большему растворению в крови, а также лучшему вытеснению угарного газа из связи с гемоглобином. Если же пострадавший будет дышать самостоятельно, парциальное давление О2 во вдыхаемом воздухе окажется меньшим (примерно, 100 мм рт.ст.

), что окажется недостаточным для вытеснения из карбоксигемоглобина угарного газа, т. к. сродство Нb к СО значительно выше, чем О2. В дальнейшем пострадавший должен быть доставлен в больницу.

При воздействии на гемоглобин экзогенных сильных окислителей происходит окисление железа гема с переходом его в 3-х валентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни О2, ни СО2.

В результате окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и теряет способность отдавать его тканям, что может привести к гибели организма.

К подобным сильным окислителем относятся нитраты и нитриты, содержащиеся, например, в химических удобрениях, также опасность представляют пероксиды, нитрокраски, анилиновые красители и ряд других веществ бытовой химии.

В норме ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин, но затем она снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом метгемоглобинредуктазой. Встречаются наследственные метгемоглобинемии, когда снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах, что вызывает кислородное голодание.

Метгемоглобин, также как карбоксигемоглобин, относится к группе патологических соединений гемоглобина.

Предыдущая12345678910111213141516Следующая

Дата добавления: 2015-03-23; просмотров: 3452; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: https://helpiks.org/2-118427.html

Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина

Физиологические соединения гемоглобина

Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”:
1. Функции клеток крови. Функции эритроцитов. Свойства эритроцитов. Цикл Эмбдена—Мейергофа. Строение эритроцитов.
2. Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.
3. Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов.

Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.
4. Железо. Железо в норме. Роль ионов железа в эритропоэзе. Трансферрин. Потребность организма в железе. Дефицит железа. ОЖСС.
5. Эритропоэз. Эритробластические островки. Анемия. Эритроцитоз.
6. Регуляция эритропоэза. Эритропоэтин. Половые гормоны и эритропоэз.
7. Лейкоциты. Лейкоцитоз. Лейкопения. Гранулоциты.

Лейкоцитарная формула.
8. Функции нейтрофильных гранулоцитов ( лейкоцитов ). Дефенсины. Кателицидины. Белки острой фазы. Хемотаксические факторы.
9. Бактерицидный эффект нейтрофилов. Гранулопоэз. Нейтрофильный гранулопоэз. Гранулоцитоз. Нейтропения.
10. Функции базофилов. Функции базофильных гранулоцитов. Нормальное количество. Гистамин. Гепарин.

Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г.

Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2.

Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод).

Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %.

Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах.

Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям.

2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина.

Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином.

В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом.

Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е.

пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии.

– Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.”

Источник: https://meduniver.com/Medical/Physiology/152.html

Гемоглобин физиологическое значение. Виды и соединения гемоглобина.Цветовой показатель крови Возрастные изменения количества гемоглобина

Физиологические соединения гемоглобина

Гемоглобин – хромопротеид, окрашенный в красный цвет после присоединения к Fe++ кислорода. Состоит из белка глобина и простетической группы гема. В молекуле гемоглобина содержится одна молекула глобина и четыре молекулы гема.

Гем имеет в своем составе атом двухвалентного железа, способный присоединить и отдать молекулу кислорода. Одна молекула гемоглобина присоединяет четыре молекулы кислорода. 1 гр гемоглобина присоединяет 1,34 мл кислорода.

гемоглобина у мужчин 16,6 г в 100 мл крови (166 г/л), у женщин – 130 г/л.

Значение гемоглобина:

1) Выполняет роль переносчика О2 от лёгких к тканям.

2) Участвует в транспорте СО2 от клеток к лёгким.

3) Составляет гемоглобинную буферную систему и регулирует кислотно-основное состояние крови.

1. Эмбриональный вид гемоглобина — производится, уже начиная с первой недели развития эмбриона, но в завершении второго месяца вынашивания ребенка заменяется следующим видом.

2. Фетальный вид гемоглобина — это белок крови у плода. Он активно соединяет и затем переносит кислород по сравнению с аналогичным веществом в организме взрослого человека.

В связи с этим ребенок в утробе матери и ещё некоторое время после появления на свет может переносить периоды недостатка кислорода намного лучше по сравнению со старшими родственниками.

Фетальный вид активно производится в завершение трех месяцев беременности, но с течением времени заменяется следующей формой белка уже на протяжении первого года жизнедеятельности. У взрослого человека этот тип гемоглобина порой составляет от 1% до 1,5% от общего объема гемоглобина.

3. Нормальный вид гемоглобина — это белок, который преобладает у людей уже с четвертого года жизни.

4. Колориметрические способы — они активно реализуются на практике по причине их доступности и простоты.

5. Газометрические способы — происходит насыщение гемоглобина газом — окисью углерода или кислородом. По объему поглощаемого газа и можно рассуждать об объеме гемоглобина в крови.

6. Способы диагностики, которые основываются на выявлении содержания железа в молекуле гемоглобина. В связи с тем, что в состав гемоглобина входит определенный объем железа, то по его концентрации выявляется и объем гемоглобина.

Снижение уровня гемоглобина в крови происходит при малокровии разного происхождения — кровопотери, недостаток витамина В12, железа, фолиевой кислоты.

В эритроцитах взрослого человека гемоглобин составляет около 32 % от веса форменных элементов и в среднем 14 % от веса цельной крови (14 г на 100 г крови). Это количество гемоглобина приравнивается к 100 %.

гемоглобина в эритроцитах новорожденных достигает 14,5 % нормы взрослого человека, что составляет 17–25 г гемоглобина на 100 г крови. В первые два года количество гемоглобина падает до 80–90 %, а затем снова возрастает до нормы.

Относительное содержание гемоглобина с возрастом увеличивается и к 14–15 годам доходит до нормы взрослого. Оно равно (в граммах на 1 кг веса тела):

в 7–9 лет – 7,5;

10–11 лет – 7,4;

12–13 лет – 8,4;

14–15 лет – 10,4.

Роль белой крови в организме. Лейкоциты и их характеристика. Лейкопоэз и его регуляция . Возрастные изменения количества лейкоцитов

Лейкоциты – это клетки белой крови, основная задача которых – защита организма, лейкоциты – это основа иммунитета. Общее количество лейкоцитов в крови в среднем 4000 – 9000 в 1 мкл крови (4-9х109/л).

Лейкоциты делятся на зернистые или гранулоциты (их ядро имеет зернистую структуру) и незернистые агранулоциты, ядро которых имеет незернистую структуру, эти виды лейкоцитов выполняют разные задачи.

1.Защитная. Благодаря движению клеток они могут проходить (мигрировать) через эндотелий капилляров (этот процесс называется диапедеза) и двигаться в направлении микробов, инородных тел, клеток на разных стадиях разрушения, комплексов антиген – антитело. По отношению к ним лейкоциты имеют положительный хемотаксис.

Лейкоциты способны захватить чужеродные тела и с помощью специальных ферментов травить их. Этот процесс называется фагоцитозом. Один лейкоцит может захватить до 15-20 бактерий. Кроме того лейкоциты выделяют ряд важных для защиты организма веществ.

К ним прежде всего относятся антитела, которые обладают антибактериальными и антитоксическим свойствами, вещества фагоцитарной активности.

2.Транспортная. В лейкоцитах есть целый ряд ферментов (протеазы, пептидазы, диастазы, липазы, дезоксирибонуклеазы), которые есть в лизосомальных мешочках и физиологически активных веществ (серотонин, гистамин, гепарин), которые есть в гранулах. Лейкоциты могут адсорбировать некоторые вещества и переносить их на своей поверхности.

3.Метаболическая. Лейкоциты способны синтезировать белки, гликоген, фосфолипиды.

4.Регенераторная. Лейкоциты выделяют Трофоний, которые способствуют образованию новых клеток.

Зернистые лейкоциты (гранулоциты) делятся на нейтрофилы, эозинофилы и базофилы. Нейтрофилы выполняют в организме функцию фагоцитоза – при проникновении в организм бактерий и вирусов они «проглатывают» их и растворяют – это так называемый клеточный иммунитет.

Процессу фагоцитоза помогает выработка нейтрофилами фермента лизоцима и противовирусного вещества интерферона. В свою очередь нейтрофилы разделяются на зрелые формы (сегментоядерные нейтрофилы), не полностью зрелые (палочкоядерные) и совсем незрелые (юные). В общем анализе крови их принято писать по порядку, слева направо: юные – палочкоядерные – сегментоядерные.

Поэтому и увеличение нейтрофилов может быть со сдвигом (увеличением той или иной их части) влево или вправо.

Эозинофилы выполняют функцию защиты от аллергии, они поглощают медиаторы – активные вещества, которые выделяются во время аллергической реакции, например, гистамин.

Основная функция базофилов – участие в иммунологических реакциях (в том числе и неадекватных, аллергических) замедленного типа.

Все лейкоциты образуются в красном костном мозге из единой стволовой клетки, однако родоначальницей миелопоэза является бипотенциальная колониеобразующая единица гранулоцитарно-моноцитарная (КОЕ-ГМ) или клетка-предшественница. Для ее роста и дифференцировки необходим особый колониестимулирующий фактор (КСФ), вырабатываемый у человека моноцитарно-макрофагальными клетками, костным мозгом и лимфоцитами.

КСФ является гликопротеидом и состоит из двух частей — стимулятора продукции эозинофилов (Эо-КСФ) и стимулятора продукции нейтрофилов и моноцитов (ГМ-КСФ), относящихся к ранним гемопоэтическим ростовым факторам. Выработка ГМ-КСФ стимулируется Т-хелперами и подавляется Т-супрессорами.

На более поздних этапах на лейкопоэз влияют гранулоцитарный колониестимулирующий фактор — Г-КСФ (способствует развитию нейтрофилов) и макрофагальный колониестимулирующий фактор — М-КСФ (приводит к образованию моноцитов), являющиеся позднодействующими специфическими ростовыми факторами.

Установлено, что T-лимфоциты стимулируют дифференцировку клеток в гранулоцитарном направлении.

В регуляции размножения ранних поли- и унипотентных клеток имеет важное значение их взаимодействие с Т-лимфоцитами и макрофагами.

Эти клетки влияют на клетки-предшественницы с помощью лимфокинов и монокинов, содержащихся в мембране и отделяющихся от нее в виде «пузырьков» при тесном контакте с клетками-мишенями.

Из костного мозга и отдельных видов лейкоцитов (гранулоцитов и агранулоцитов) выделен комплекс полипептидных факторов, выполняющих функции специфических лейкопоэтинов.

Важная роль в регуляции лейкопоэза отводится интерлейкинам. В частности, ИЛ-3 не только стимулирует гемопоэз, но и является фактором роста и развития базофилов. ИЛ-5 необходим для роста и развития эозинофилов. Многие интерлейкины (ИЛ-2, ИЛ-4, ИЛ-6, ИЛ-7 и др.) являются факторами роста и дифференцировки Т- и В-лимфоцитов.

Выделяют следующие нарушения лейкопоэза:

1. усиление или угнетение образования лейкоцитов в гемопоэтической ткани.

2. нарушение созревания лейкоцитов в кроветворных органах.

3. продукция патологически изменённых лейкоцитов.

Нарушение лейкопоэза возникает при действии

· биологических (бактерии, вирусы),

· физических (УФ лучи, радиация)

· химических факторов.

К эндогенным факторам нарушения лейкопоэза относятся генетические дефекты образования и дифференцирования лейкоцитов.

Лейкоциты появляются в конце 3-го месяца внутриутробного развития, а на последней неделе беременности их число у плода выше, чем у взрослого человека. У новорожденного в первые часы после рождения их количество колеблется от 10 до 30 ×109/л. В течение 1-го, иногда 2-го дня жизни их число несколько увеличивается – это физиологический лейкоцитоз.

Он обусловлен быстрой мобилизацией нейтрофилов из запасных пулов костного мозга в ответ на стресс при рождении. Состояние лейкоцитоза могут вызвать и внешние антигенные стимулы, с которыми сталкивается новорожденный. Это реактивный лейкоцитоз. В этих условиях поступают в циркуляцию молодые формы нейтрофилов.

После этого число лейкоцитов снижается в 1-й год до 9-10 ×109/л и в 14-17 лет достигает уровня взрослых.

У недоношенных детей как при рождении, так и в последующие периоды число лейкоцитов несколько меньше, чем у доношенных.

Дата добавления: 2019-11-25; просмотров: 71;

Источник: https://studopedia.net/16_26708_gemoglobin-fiziologicheskoe-znachenie-vidi-i-soedineniya-gemoglobinatsvetovoy-pokazatel-krovi-vozrastnie-izmeneniya-kolichestva-gemoglobina.html

Виды гемоглобина, его соединения, их физиологическое значение

Физиологические соединения гемоглобина

⇐ Предыдущая32333435363738394041Следующая ⇒

Виды гемоглобина.

Различают три вида гемоглобина; первоначально эмбрион имеет примитивный гемоглобин (HbP) – до 4-5 мес. внутриутробной жизни, затем начинает появляться фетальный гемоглобин (HbF), количество которого увеличивается до 6–7 мес. внутриутробной жизни. С этого срока происходит увеличение гемоглобина А (взрослого) максимальная величина которого достигает к 9 мес.

внутриутробной жизни (90%). Количество фетального гемоглобина при рождении является одним из признаков доношенности: чем больше HbF, тем менее доношенный ребенок.

Следует отметить, что HbF в присутствии 2,3 дифосфоглицерата (ДФГ – продукт метаболизма оболочки эритроцита при недостатки кислорода) не меняет своего сродства к кислороду в отличии от HbA, сродство которого к кислороду снижается.

Виды Нв отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НвF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НвF создает оптимальные условия для транспорта О2 кровью плода.

Гемоглобин представляет собой кровяной пигмент, роль которого заключается в транспорте кислорода к органам и тканям, транспорте двуокиси углерода от тканей к легким, кроме этого он является внутриклеточным буфером, который поддерживает оптимальную для метаболизма pH.

Гемоглобин содержится в эритроцитах и составляет 90% их сухой массы. Вне эритроцитов гемоглобин практически не обнаруживается.
Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент – глобином.

Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными электрофоретическими исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный).

Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 – 4%. Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке).

Другие виды нормальных гемоглобинов – F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).
Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина.

Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина.

В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то
присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах).

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННв – восстановленный гемоглобин и НвСО2 – соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет.

НвО2 – оксигемоглобин– находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. НвО2 – чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НвО2 и наоборот. Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином.

В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название – оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям.

Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин.

Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина.

В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей.

Однако есть и патологические формы гемоглобина.

Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобинисульфгемоглобин.


Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным.

Карбоксигемоглобин (НвСО) – очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нв. Оказалось, что его родство к Нв в 400-500 раз больше, чем сродство О2 к Нв. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НвСО.

Если в организме находится много НвСО, то возникает кислородное голодание. Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НвСО – прочное соединение с О2.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами – фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное.

Метгемоглобин (MetНв) – окисленная форма Нв, крови придает коричневую окраску. Образуется MetНв при действии на Нв любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe++) переходит в ферриформу (Fe+++), необратимо связывающую О2.

При образовании в организме больших количеств MetНв также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия – необратимый процесс.

Так как пораженные эритроциты
разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев.

На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.

⇐ Предыдущая32333435363738394041Следующая ⇒

Дата добавления: 2015-11-05; просмотров: 3731 | Нарушение авторских прав | Изречения для студентов

Источник: https://lektsii.org/3-50598.html

Формы гемоглобина: виды, характеристики, соединения и функции

Физиологические соединения гемоглобина

Гемоглобин – это необходимый белок для жизнедеятельности человека, он выполняет ряд функций, основной из которых является транспортировка кислорода к клеткам и тканям. Существует несколько форм гемоглобина, каждая из которых обладает своими характеристиками.

Виды по белковому содержанию

В зависимости от белкового содержания формы гемоглобина человека бывают двух видов. Это физиологические и аномальные.

Формы гемоглобина физиологического типа возникают на определенных этапах жизнедеятельности человека. А вот патологические формируются в случае неправильной последовательности размещения ряда аминокислот в глобине.

Основные виды гемоглобина по формам

В человеческом организме могут присутствовать:

  1. Оксигемоглобин. Это вещество взаимодействует с молекулами кислорода. Присутствует в крови артерий, поэтому она и обладает насыщенно алым цветом.
  2. Карбоксигемоглобин. Эта разновидность белков взаимодействует с молекулами углекислого газа. Представленные молекулы проникают в ткани легких, где происходит выведение углекислого газа и насыщение кислорода гемоглобином. Эта разновидность белка присутствует в венозной крови, за счет чего она обладает более темным окрасом и большей густотой.
  3. Метгемоглобин. Это вещество, взаимодействующее с разнообразными химическими агентами. Патологическая форма гемоглобина, а увеличение количества этого вещества может указывать на отравление организма, происходит нарушение насыщаемости тканей кислородом.
  4. Миоглобин. Выступает в качестве полноценного аналога красных кровяных телец. Основное различие заключается только в том, что местом расположения этого белка являются сердечные мышцы. При повреждении мышц происходит попадание миоглобина в русло крови, после чего он выводится из организма благодаря функционированию почек. Но присутствует вероятность закупорки канальца почек, что может спровоцировать отмирание его тканей. В таких ситуациях не исключается возникновение почечной недостаточности и дефицита кислорода в тканях.

Другие виды гемоглобина

В различных информационных источниках выделяют еще и такие формы гемоглобина:

  1. Гликированный гемоглобин. Эта форма представляет собой неразделимое соединение глюкозы и белка. Такая разновидность глюкозы может перемещаться по крови на протяжении длительного времени, поэтому его применяют для выявления уровня сахара.
  2. Фетальный. Форма гемоглобина присутствует в крови эмбриона или новорожденного малыша в первые несколько дней жизнедеятельности. Причислен к активным видам в плане переноса кислорода, под воздействием окружающей среды подвергается быстрому разрушению.
  3. Сульфгемоглобин. Представленная разновидность белка возникает в крови при употреблении большого количества медикаментозных средств. Как правило, содержание этого белка не превышает 10 %.
  4. Дисгемоглобин. Формируется при таких связях, которые полностью лишают белок способности осуществлять его функции. Это указывает на то, что этот вид гемоглобина будет транспортироваться по крови в форме дополнительного вещества. По истечении времени он будет переработан селезенкой. При нормальном состоянии здоровья это вещество обнаруживается в организме каждого человека, но если случаи такого рода связок участятся, то органам, занимающимся транспортировкой крови по организму, придется функционировать с повышенной интенсивностью, в результате чего они быстрее истощатся и износятся.

Выделяется отдельная группа:

Свое название форма гемоглобина D-Пенджаб получила благодаря широкому распространению на территории Пенджаба, в Индии и Пакистане. Возникновение белка произошло из-за распространения малярии в различных частях Азии. Согласно статистическим данным, этот белок обнаруживается в 55 % случаев от общего числа патологических форм гемоглобина.

Гемоглобин S сформировался на территории Западной Африки в результате пяти отдельных мутаций.

Белок C входит в число наиболее распространенных структурных разновидностей гемоглобина. Люди, у которых присутствует этот белок, могут страдать от такого заболевания, как гемолитическая анемия.

Гемоглобин H провоцирует развитие такого серьезного заболевания, как альфа-талассемия.

Главные функции

Независимо от форм и производных гемоглобина, это вещество обладает следующими функциями:

  1. Транспортировка кислорода. Во время вдыхания человеком воздушных масс происходит проникновение молекул кислорода в ткани легких, а оттуда они перемещаются к другим тканям и клеткам. Гемоглобин соединяет молекулы кислорода и осуществляет их транспортировку. При нарушении этой функции возникает дефицит кислорода, что очень опасно для функционирования мозга.
  2. Транспортировка углекислого газа. В этой ситуации гемоглобин связывает уже молекулы углекислого газа, а затем осуществляет их транспортировку.
  3. Поддержание уровня кислотности. При скоплении углекислого газа в крови наблюдается ее закисление. Этого категорически нельзя допускать, поскольку обязано происходить постоянное выведение молекул углекислого газа.

Нормальные показатели

Для того чтобы врачи могли определить нормальные формы гемоглобина в организме у человека, осуществляется сдача анализов.

Отмечают, что норма свободного гемоглобина в крови людей различных возрастов может иметь такие показатели:

  • мужчины в возрасте от 18 лет – от 120 до 150 г/л;
  • женщины в возрасте от 18 лет – от 110 до 130 г/л;
  • новорожденные и дети в возрасте до 18 лет – 200 г/л.

Увеличение или снижение количества свободного гемоглобина в крови может спровоцировать переход белка в другую форму – патологическую.

Отмечают ряд методов стабилизации его количества, поэтому если результаты анализов указывают на превышенный или сниженный показатель, нужно незамедлительно обращаться к доктору.

В связи с наличием большой численности различных форм гемоглобина, определить присутствующую в организме в состоянии только профессиональный врач в лабораторных условиях.

Обнаружение ее становится возможным при биохимическом анализе крови.

Источник: https://FB.ru/article/382769/formyi-gemoglobina-vidyi-harakteristiki-soedineniya-i-funktsii

ТерапевтОнлайн
Добавить комментарий