Пигмент в крови

Пигменты. Биохимический анализ крови

Пигмент в крови

О чем расскажет биохимический анализ крови

.we { text-align:left; margin-left:10px;}

Биохимический анализ крови — лабораторный метод исследования, который используется во всех областях медицины (терапии, гастроэнтерологии, ревматологии и др.) и отражает функциональное состояние различных органов и систем.

Забор для биохимического анализа крови осуществляется из вены, натощак. До исследования не нужно есть, пить и принимать лекарственные препараты. В особых случаях, например при необходимости приема лекарств ранним утром, следует проконсультироваться с вашим лечащим врачом, который даст более точные рекомендации.

Такое исследование предполагает забор крови из вены натощак. Желательно не принимать пищу и какие-либо жидкости, за исключением воды, за 6-12 часов до процедуры.

На точность и достоверность результатов анализа влияет, правильной ли была подготовка к биохимическому анализу крови, и соблюдали ли Вы рекомендации врача.

Врачи советуют делать биохимический анализ крови в утренние часы и СТРОГО натощак.

Перед забором крови на анализ не рекомендуется не только не есть, но и не пить, не жевать жвачку и т.д.

Срок исполнения биохимического анализа крови: 1 день, возможен экспресс-метод.

Биохимический анализ крови выявляет количество содержания следующих показателей в крови (расшифровка):

Углеводы. Биохимический анализ крови

Углеводы – глюкоза, фруктозамин.

Сахар (глюкоза)

Наиболее частым показателем углеводного обмена является содержание сахара в крови. Его кратковременное повышение возникает при эмоциональном возбуждении, стрессовых реакциях, болевых приступах, после приема пищи.

Норма — 3,5—5,5 ммоль/л (тест на толерантность к глюкозе, тест с сахарной нагрузкой).

С помощью данного анализа можно выявить сахарный диабет. Стойкое повышение сахара в крови наблюдается также при других заболеваниях эндокринных желез.

Повышение уровня содержания глюкозы говорит о нарушении обмена углеводов и свидетельствует развитии сахарного диабета. Глюкоза — универсальный источник энергии для клеток, главное вещество, из которого любая клетка человеческого организма получает энергию для жизни.

Потребность организма в энергии, а значит, в глюкозе, увеличивается параллельно физической и психологической нагрузке под действием гормона стресса — адреналина. Больше она и во время роста, развития, выздоровления (гормоны роста, щитовидной железы, надпочечников).

Для усвоения глюкозы клетками необходимо нормальное содержание инсулина — гормона поджелудочной железы. При его недостатке (сахарный диабет) глюкоза не может пройти в клетки, уровень ее содержания в крови повышен, а клетки голодают.

Повышение уровня содержания глюкозы (гипергликемия) наблюдается при:

  • сахарном диабете (из-за недостаточности инсулина);
  • физической или эмоциональной нагрузке (из-за выброса адреналина);
  • тиреотоксикозе (из-за повышения функции щитовидной железы);
  • феохромоцитоме — опухоли надпочечников, которые выделяют адреналин;
  • акромегалии, гигантизме (повышается содержание гормона роста);
  • синдроме Кушинга (повышается содержание гормона надпочечников кортизола);
  • заболеваниях поджелудочной железы — таких, как панкреатит, опухоль, муковисцидоз; О хронических заболеваниях печени и почек.

Снижение уровня содержания глюкозы (гипогликемия) характерно для:

  • голодания;
  • передозировки инсулина;
  • заболеваний поджелудочной железы (опухоль из клеток, синтезирующих инсулин);
  • опухолей (происходит избыточное потребление глюкозы как энергетического материала опухолевыми клетками);
  • недостаточности функции эндокринных желез (надпочечников, щитовидной, гипофиза).

Оно также бывает:

  • при тяжелых отравлениях с поражением печени — например, отравлении алкоголем, мышьяком, соединениями хлора, фосфора, салицилатами, антигистаминами;
  • при состояниях после гастрэктомии, заболеваниях желудка и кишечника (нарушение всасывания);
  • при врожденной недостаточности у детей (галактоземия, синдром Гирке);
  • у детей, рожденных от матерей с сахарным диабетом;
  • у недоношенных детей.

ФРУКТОЗАМИН

Образуется из альбумина крови при кратковременном повышении уровня глюкозы — гликированный альбумин. Используется, в отличие от гликированного 54 гемоглобина, для кратковременного контроля состояния больных сахарным диабетом (особенно новорожденных), эффективности лечения.

Норма фруктозамина: 205 — 285 мкмоль/л. У детей уровень фруктозамина немного ниже, чем у взрослых.

Пигменты. Биохимический анализ крови

Пигменты – билирубин, билирубин общий, билирубин прямой.

Билирубин

Из показателей пигментного обмена наиболее часто определяют билирубин различных форм — оранжево-коричневый пигмент желчи, продукт распада гемоглобина. Образуется он, главным образом, в печени, откуда поступает с желчью в кишечник.

Такие показатели биохимии крови, как билирубин, позволяют определить возможную причину желтухи и оценить ее тяжесть. В крови встречаются два вида этого пигмента — прямой и непрямой.

Характерным признаком большинства заболеваний печени является резкое возрастание концентрации прямого билирубина, а при механических желтухах он повышается особенно значительно.

При гемолитических желтухах в крови нарастает концентрация непрямого билирубина.

Норма общего билирубина: 5-20 мкмоль/л.

При повышении выше 27 мкмоль/л начинается желтуха. Высокое содержание может быть причиной рака или заболеваний печени, гепатита, отравления или цирроза печени, желчекаменной болезни, либо недостатке витамина B12.

Прямой билирубин

Норма прямого билирубина: 0 — 3,4 мкмоль/л.

Если прямой билирубин выше нормы, то для врача эти показатели билирубина — повод поставить следующий диагноз: острый вирусный или токсический гепатит инфекционное поражение печени, вызванное цитомегаловирусом, вторичный и третичный сифилис холецистит желтуха у беременных

гипотиреоз у новорожденных.

Рекомендуемые страницы:

Воспользуйтесь поиском по сайту:

Биохимический анализ крови — лабораторный метод исследования, который испол”,”word_count”:704,”direction”:”ltr”,”total_pages”:1,”rendered_pages”:1}

Источник: https://megalektsii.ru/s11588t1.html

Как работает голубая кровь?

Пигмент в крови
?

Categories:

  • Медицина
  • Общество
  • Наука
  • Животные
  • Cancel

.

Гемоцианин – буквально «лазурная кровь» с греческого – функциональный аналог гемоглобина, вместо железа содержащий медь.

Этот дыхательный пигмент встречается в крови моллюсков, членистоногих (мечехвостов, ракообразных, паукообразных и многоножек), онихофор (влаголюбивых наземных беспозвоночных, ранее причислявшихся к сороконожкам).

В 2003 году гемоцианин бы обнаружен и у представителя класса насекомых – веснянки (Perla marginata).

История открытия

Уже в конце 18 века было замечено, что кровь моллюсков имеет необычный голубой цвет. В частности, это отмечал знаменитый французский естествоиспытатель Жорж Кювье. В 1878 году бельгийский физиолог Леон Фредерик выделил голубой пигмент из крови осьминога. При прохождении через жабры бесцветная кровь приобретала голубой цвет, и, кроме того, наблюдалась флуоресценция.

Фредерик догадался, что именно это вещество переносит кислород к органам и тканям, и предложил ныне закреплённое за ним название по аналогии с гемоглобином.Во второй половине 20 века детально изучались различные уровни структуры гемоцианина, его свойства, различия медьсодержащего пигмента у различных видов.

Исследователям удалось установить, чтогемоцианин моллюсков и членистоногих различается по структуре и некоторым свойствам, а кроме того, существуют сходные металлопротеины, выполняющие иные функции помимо переноса кислорода тканям.

Особое внимание уделялось и генетической последовательности голубой крови, на основе чего были выдвинуты новые предположения о родстве различных групп членистоногих и моллюсков.Помимо это, в последние десятилетия специалисты исследуют возможность применения гемоцианина в медицине в качестве компонента противоопухолевых вакцин.

На сегодняшний день нам известно, что эти вещества способствует, в одних случаях, преодолению иммунологической толерантности, в других – усиливают иммунный ответ и могут способствовать выздоровлению пациентов.

Отличие от гемоглобина

Гемоцианин, как и гемоглобин, проявляет кооперативность. Это значит, что при присоединении молекулы кислорода одной субъединицей голубой крови у соседних субъединиц увеличивается способность присоединять кислород. Точно таким же образом происходит химическая реакция и с угарным газом.

В отличие от гемоглобина, входящего в состав эритроцитов, молекулы гемоцианина растворены в гемолимфе. Благодаря этому мономеры гемоцианина могут объединяться в очень большие комплексы. Таким образом, у виноградной улитки они могут достигать молекулярной массы свыше 9 миллионов дальтон, являясь одним из самых больших известных науке органических соединений.

Такие большие ансамбли позволяют лучше проявляться кооперативным свойствам гемоцианина и в целом лучше переносить кислород.Это особенно важно для организмов, живущих в условиях с малым содержанием кислорода. При хронической гипоксии концентрация гемоцианина в гемолимфе значительно растёт, компенсируя нехватку кислорода в воде.

Анализ содержания гемоцианина в крови морских ракообразных даже может использоваться для наблюдения за состоянием окружающей среды.

Эволюция гемоцианина

Как уже упоминалось выше, гемоцианин иногда может выступать не только в качестве переносчика кислорода, но и выполнять другие функции. Например, хелицеровые, – такие как пауки или скорпионы, – с помощью гемоцианина катализируют синтез меланина.

Можно предположить существование подобного механизма и у других членистоногих, а также моллюсков.Гемоцианин может выполнять функции тирозиназы (фермента, катализирующего окисление тирозина).

У некоторых паукообразных имеется сразу два вида гемоцианинов: один задействован в переносе кислорода, а другой катализирует окисление тирозина. Исследователи отмечают, что гемоцианины и тирозиназы имеют общее происхождение и разделились в процессе эволюции примерно 700 миллионов лет назад.

В организме насекомых присутствует белок гексамерин, который, как предполагается, произошёл от гемоцианина – однако утратил атомы меди и, как следствие, способность связывать кислород. Теперь он служит насекомым в качестве резерва питательных веществ.

У некоторых ракообразных обнаружено близкое к гемоцианину соединение, названное криптоцианин. Этот дыхательный пигмент также утратил способность связывать кислород и теперь является структурным белком, управляющим процессами линьки ракообразных.

Голубая лапша на уши

Многие люди до сих пор задаются вопросом: может ли кровь человека содержать медь? Масла в огонь подливает наше богатое культурное наследие.

Это и выражение «голубая кровь», применимая к аристократии или сливкам общества в общих чертах, и легенды некоторых народов, согласно которым какие-то древние правители или, быть может, пришельцы, обладали кровью такого цвета.

Да и как тут не вспомнить синих индийских богов? Вот почему в интернете прижилась утка о «кианетиках».

Введя в поисковик соответствующий запрос, можно узнать следующее. Якобы, кианетики – это уникальная группа людей, у которых кровяные тельца вместо железа содержат медь, и потому их кровь окрашена в голубой цвет. Они не страдают обычными для «краснокровых» людей заболеваниями крови.

Голубая кровь лучше сворачивается, поэтому даже при серьезных травмах кианетики не истекут кровью. В мире их совсем немного – не более 7000 человек на все многомиллиардное человечество.Но, разумеется, в этом нет и капли правды, поскольку для человека медь – натуральный яд. Наличие меди в организме даже в относительно небольших количествах приводит к медному отравлению.

Не даром одними из самых экологически неблагополучных городов считаются те, в которых имеются медеплавильные заводы или комбинаты. Там и земля, и вода и воздух пропитаны соединениями меди, отчего люди болеют и в конечном итоге отправляются на тот свет.

Однако авторы байки о кианетиках всего лишь хотели пошутить: это был первоапрельский розыгрыш, который с энтузиазмом подхватила жёлтая пресса. Шутка удалась на славу! Обман и маскировка, Подводный мир, Феномены, Химия, Эволюция, Юмор

Источник: https://my19edwin.livejournal.com/431062.html

7.5.2. Пигменты крови

Пигмент в крови

Пигментаминазываются вещества различной химическойструктуры, обладающие определеннымцветом и окрашивающие среду, в которойони находятся. Цвет пигментов обусловленналичием в их молекулах хромофорныхгрупп, поглощающих свет определеннойдлины волны.

Выполняемые пигментамифизиологические функции разнообразны.Основные из них — перенос и депонирование02и СО2,участие в тканевом дыхании, вокислительно—восстановительныхреакциях. В процессе эволюции внутреннейсреды появилось несколько типов такихпигментов.

Все они являются белками,содержащими металл.

Рис. 7.7 Молекула гемоглобина и формула гема

Гемоглобин,миоглобин, гемеритин, хлоркруоринсодержат железо, гемоцианин — медь,гемованадин — ванадий. Важнейшими изпигментов являются хромопротеиды.Это белки, молекула которых состоит избелка и окрашенной простетическойгруппы. В качестве простетической группымногие пигменты содержат металлопроизводныепорфиринов.

Порфириныпривлекают особое внимание. Это связанос тем, что они входят в основной пигменткрови — гемоглобини в зеленый пигмент растений — хлорофилл.

В плазме крови беспозвоночных животныхобнаружены железопорфирин—дыхательныепигменты. В крови и лимфе многихбеспозвоночных имеются голубые илизеленовато—голубые дыхательныепигменты, содержащие медь.

В составокрашенного белка цитокупреинавключены медь и цинк.

Гемоглобин.Гемоглобин является наиболеераспространенным кровяным пигментом.

Он содержится в эритроцитах всехпозвоночных и некоторых беспозвоночныхживотных (черви, моллюски, членистоногие,иглокожие), а также в корневых клубенькахнекоторых бобовых растений.

Многиесвойства гемоглобина зависят отособенностей его химического строения.Молекулярная масса гемоглобинаэритроцитов человека составляет 64,5кДа.

Водном эритроците находится около 400млн. молекул гемоглобина. В составгемоглобина входят соединенные междусобой гистидиновым мостиком простоибелок глобини пигментная группа гем(рис. 7.7) в соотношении 96 и 4 % от массымолекулы соответственно. Молекулагемоглобина содержит четыре одинаковыегруппы гема. Глобин представляет собойбелок типа альбумина.

Уразных видов животных он отличается посвоему аминокислотному составу чтоопределяет различие в свойствахгемоглобина. Строение гема одинаковоу всех видов животных. Он построен изпиррольных колец и содержит двухвалентноежелезо (рис.7.7). Именно железо играет ключевую рольв деятельности гемоглобина, являясьего активной прocmemuчecкoйгруппой.

Одна из валентностей железа реализуетсяпри связывании гема с глобином, ко второйприсоединяется О2или другие лиганды — вода, С02,азиды. Белковая и простетическая частимолекулы не только связаны, но и постояннооказывают друг на друга сильное влияние.Глобин изменяет свойства гема определяяего способность к связыванию кислойрода.

В свою очередь, гем обеспечиваетустойчивость глобина к действиюфизических факторов, расщеплениюферментами и т. д.

Количествогемоглобина в крови подверженоиндивидуальным колебаниям. Среднейнормальной величиной у человека считают140 г/л крови, что, например, для индивидуумамассой 65 кг составляет более 600 г.Высчитано также что 1 г гемоглобинасодержит 3,5 мг железа, и, таким образом,во всех эритроцитах организма егонаходится 2,1 г.

Впроцессе переноса кислорода гемоглобинпревращается в оксигемоглобин(HbO2).

Для того чтобы специально подчеркнуть,что при этом соединении валентностьжелеза не меняется, реакцию связываниякислорода с гемоглобином называют неокислением, а оксигенацией.Противоположный процесс именуютдезоксигенацией.

В том случае, когда необходимо акцентироватьвнимание на том, что гемоглобин не связанс кислородом, широко употребляют терминдезоксигемоглобин.

Оксигемоглобин(НbО2)имеет ярко—алый цвет, что и определяетцвет артериальной крови. Образованиеоксигемоглобина происходит в капиллярахлегких, где напряжение 02высоко. Количество гемоглобина вэритроцитах обусловливает кислороднуюемкость крови.

Следовательно, кровь человека, содержащаяоколо 600 г оксигемоглобина, будучи всянасыщена кислородом, может связатьболее 800 см3O2.Кислородную емкость выражают какколичество кислорода, связываемое 1 см3крови.

Соответственно этому кислороднаяемкость нормальной крови, содержащейв каждом кубическом сантиметре 0,14 ггемоглобина, составляет около 0,190 см302.

Вотличие от капилляров легких, в капиллярахтканей кислорода меньше, его напряжениениже и здесь оксигемоглобин распадаетсяна гемоглобин и кислород. Гемоглобин,отдавший кислород, называют восстановленным,или редуцированным,гемоглобином(Нb).Именно он определяет вишневый цветвенозной крови.

Следовательно, гемоглобинпредставляет собой своеобразноехимическое вещество, вступающее вобратимое соединение с кислородом прилюбом его напряжении. Способностьгемоглобина связывать и отдаватькислород отражается кислородно—диссоциационнойкривой.

Эта кривая характеризует процентнасыщения гемоглобина кислородом взависимости от его напряжения (Ро2).

Помере того как кровь проходит через ткании отдает 02,она попутно вбирает в себя конечныйпродукт окислительных обменных процессовв клетках — СO2.Реакция связывания гемоглобина с СО2.сложнее, чем присоединение 02.

Это объясняется прежде всего ролью СO2всоздании кислотно—щелочного равновесияв организме. Механизмы, обеспечивающиетранспорт газа, призваны также поддерживатьи это равновесие. Гемоглобин, связанныйс С02,называют карбогемоглобином.

Гемоглобинособенно легко соединяется с угарнымгазом — оксидом углерода — СО. Происходитобразование карбоксигемоглобина(НЬСО), не способного к переносу 02.

В этом случае закономерности его реакциите же, что и для кислорода, но химическоесродство СО к гемоглобину почти в 300 развыше, чем к 02,Это означает, что достаточно в воздухеоказаться небольшому количеству СО,чтобы произошло образование значительногочисла связанных молекул гемоглобина.Образовавшееся соединение — блокированныйугарным газом гемоглобин — уже не можетслужить переносчиком кислорода. Так,при концентрации СО в воздухе, равной0,1%, около 80% гемоглобина крови оказываютсясвязанными не с кислородом, а с угарнымгазом. В результате в организме возникаюттяжелые последствия кислородногоголодания(рвота,

головнаяболь, потеря сознания).

Слабыеотравления угарным газом являютсяпроцессом обратимым: СО постепенноотщепляется и выводится при дыханиисвежим воздухом. Использованиеискусственного дыхания чистым кислородомускоряет примерно в 20 раз эту реакцию.

При концентрации СО, равной 1%, черезнесколько минут наступает гибельорганизма.

В нормальных условиях надолю НЬСО приходится лишь 1% общегоколичества гемоглобина крови, укурильщиков его содержание достигает3%, а после глубокой затяжки — 10%.

Гемоглобин,приведенный в соприкосновение ссильнодействующими окислителями(перманганат калия, бертолетова соль,нитробензол, анилин), образует соединениеметгемоглобин(НЬОН), имеющее коричневый цвет. При этомпроисходит окисление железа и переходего в трехвалентную форму.

В результатеистинного окисления гемоглобин прочноудерживает кислород и в итоге перестаетбыть его переносчиком. При наследственнойметгемоглобинемиипроисходит нарушение равновесия междупроцессами окисления гемоглобина иметгемоглобина и восстановлениягемоглобина.

Проявляется на первом годужизни синюшным цветом кожи (цианоз) иповышением содержания в кровиметгемоглобина

Миоглобин.В скелетных и сердечной мышцах животныхразличных классов и групп находитсямышечный гемоглобин — миоглобин(табл. 7.3). Это дыхательный пигменткрасного цвета. По своей биохимическойхарактеристике миоглобин близок кгемоглобину крови.

Сходство выражаетсяв наличии одной и той же простетическойгруппы, одинакового количества железав способности вступать в обратимыесоединения с О2и CO2.Однако кислородо—связывающие свойствамиоглобина значительно отличаются оттаковых гемоглобина.

В связи с меньшей,чем у гемоглобина, плотностью у негорезко возрастает сродство к кислороду.Поэтому миоглобин исключительноприспособлен к депонированию О2.

Это имеет большое значение для снабжениякислородом мышц, особенно производящихритмические сокращения в течениедлительных периодов времени: мышцкрыльев птиц, мышц конечностей теплокровныхживотных, жевательных мышц, сердечноймышцы.

При деятельности всех этих мышцв фазе сокращения происходит пережатиекапилляров, так что кровоток через тканьв эту фазу фактически прекращается.Именно в этот момент миоглобин служитважным источником кислорода, так какон «запасает» О2при расслаблении и отдает его во времясокращения мышц. Благодаря высокомусродству к кислороду полунасыщение иммиоглобина происходит в обычных условияхбыстрее чем за 0,1 с.

Всердце теплокровного животного содержитсяоколо 0,5% миоглобина. При падениинапряжения O2с 40 до 5 мм рт. ст. это количествовысвобождает 2 мл O2на каждый 1 г ткани сердечной мышцы.Такого объема газа оказывается достаточно,чтобы покрыть потребности сердца вкислороде во время систолы.

Уживотных содержание миоглобина зависитот видовой принадлежности условийсуществования, типа мышцы и степени ееактивности. Определенное значение имеети трофическая иннервация автономнойнервной системой.

Таблица 7.3 миоглобина в сердечных и скелетных мышцах некоторых классов позвоночных животных, г на 100 г сухой ткани
Класс, группа животных, человекМышца сердцаСкелетная мышца
Рыбы0,2—0,50,1—0,4
Амфибии0,1—0,60—0,1
Рептилии0,8—2,60.2—2,4
Птицы домашние1,0—2,00,9—1,8
Птицы дикие2,1—6,50,7—5,3
Млекопитающие домашние0,9—4,40,2—8,5
Млекопитающие дикие1,1—6,20,02—5,13
Человек1,51,4—3,9

Особенновысокое содержание миоглобина характернодля водных животных, некоторыхбеспозвоночных (красные мышцы моллюсков),птиц (гладкая мускулатура мышечногожелудка). В нормальных условиях в кровии моче миоглобин отсутствует.

Спектральныйанализ гемоглобина и его производных.

Использование спектрографическихметодов при рассмотрении раствораоксигемоглобина выявляет в желто—зеленойчасти спектра между фраунгоферовскимилиниями Dи Е две системные полосы поглощения, увосстановленного гемоглобина в той жечасти спектра имеется лишь одна широкаяполоса. Различия в поглощении излучениягемоглобином и оксигемоглобиномпослужили основой для метода изучениястепени насыщения крови кислородом —оксигемометрии.

Карбгемоглобинпо своему спектру близок к оксигемоглобину,однако при добавлении восстанавливающеговещества у карбгемоглобина появляютсядве полосы поглощения. Спектр метгемоглобинахарактеризуется одной узкой полосойпоглощения слева на границе красной ижелтой части спектра, второй узкойполосой на границе желтой и зеленойзон, наконец, третьей широкой полосойв зеленой части спектра.

Источник: https://studfile.net/preview/2230399/page:9/

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Пигмент в крови

Cтраница 1

Модель молекулы белка миоглобина.  [1]

Пигмент РєСЂРѕРІРё – гемоглобин имеет четыре окрашивающих РіСЂСѓРїРїС‹ РЅР° молекулу.  [2]

Пигмент крови гемоглобин устроен иначе и к тому же сложнее.

Р’ каждой РёР· четырех полипептидных цепей участки, обладающие Р°-спиральной вторичной структурой, чередуются СЃ участками, имеющими беспорядочное строение.  [4]

Жизненно важным пигментом РєСЂРѕРІРё, переносящим кислород Сѓ большинства животных, РІ том числе Сѓ млекопитаю-шах, является гемоглобин – гемопротеин, который РІ качестве простетической РіСЂСѓРїРїС‹ содержит протогем (5.23), представляющий СЃРѕР±РѕР№ Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно Рё функционально сходный СЃ РЅРёРј пигмент – миоглобин. Эти РґРІР° белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена СЃ помощью рентгенострук-турного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептидную цепь, состоящую РёР· 153 аминокислотных остатков ( РјРѕР». Его трехмерная структура показана РЅР° СЂРёСЃ. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру Р°-спирали, РІ которую РІС…РѕРґСЏС‚ восемь различных СЃРїРё-рализованных сегментов.  [5]

Гемоглобин – кислородпереносящий пигмент РєСЂРѕРІРё млекопитающих – РІ структурном отношении гораздо сложнее миоглобина, хотя РѕРЅ Рё близок Рє нему.

При изучении структуры гемоглобина был использован почти такой же подход, как и в случае миоглобина.

Однако хотя работы эти были начаты РЅР° несколько лет раньше, чем опыты СЃ миоглобином, детальную структуру гемоглобина вследствие ее большей сложности удалось расшифровать только РІ самое последнее время.  [7]

Спектроскопическое исследование пигментов РєСЂРѕРІРё РїСЂРѕРІРѕРґСЏС‚ РїСЂРё помощи карманного спектроскопа.  [8]

Гемоглобин является пигментом РєСЂРѕРІРё практически Сѓ всех позвоночных, Р° также Сѓ РјРЅРѕРіРёС… беспозвоночных животных.  [9]

Присутствие РІ моче пигментов РєСЂРѕРІРё открывают СЃ помощью гваяковой РїСЂРѕР±С‹.  [10]

Эти соединения служат пигментами РєСЂРѕРІРё или дыхательными пигментами Сѓ очень небольшого числа беспозвоночных.  [11]

Железо содержится РІ пигменте РєСЂРѕРІРё – гемоглобине, который является переносчиком кислорода.  [12]

Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений.

Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком.

РџСЂРё гидролизе РѕРЅ распадается РЅР° протеин-глобин Рё небелковое вещество-гемин.  [13]

Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений.

Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком.

РџСЂРё гидролизе РѕРЅ распадается РЅР° протеин – глобин Рё небелковое вещество – гемин.  [14]

РЎСЋРґР° относятся три важнейшие РіСЂСѓРїРїС‹ природных пигментов: пигменты РєСЂРѕРІРё ( гемоглобин), хлорофиллы Рё желчные пигменты.  [15]

Страницы:      1    2    3

Источник: https://www.ngpedia.ru/id256008p1.html

ПОИСК

Пигмент в крови
    Металлопротеиды — сложные белки, содержащие комплексно-связанный металл. К белкам такого типа относятся гемоглобин — дыхательный пигмент крови, содержащий железо, гемоцианины — дыхательные пигменты крови моллюсков, улиток, крабов и др., содержащие комплексно-связанную медь. [c.

347]

    Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.

588]

    Главным толчком к исследованию химии пирролов послужили работы, посвященные изучению строения пигмента крови — геми-на, а также хлорофилла, пигмента зеленых частей растений, обеспечивающего процессы фотосинтеза. Было обнаружено, что в результате глубокого распада этих двух сложных пигментов образуется смесь алкилпирролов. И действительно, в живой клетке эти пигменты синтезируются из порфобилиногена, единственного ароматического пиррола, участвующего в процессе основного метаболизма и выполняющего в нем жизненно важные функции. [c.215]

    Жир птицы в остывшем состоянии имеет относительно плотную консистенцию. Цвет его обусловлен присутствием в нем каротиноидов, а у молодой птицы — наличием пигментов крови. [c.101]

    Кровь. Капиллярные сосуды сетчатки почти непрозрачны, так как содержат пигмент крови (гемоглобин). Они отбрасывают резкие темные тени на расположенные под ними колбочки. Как и пигмент желтого пятна, такие тени обычно невидимы в результате локальной адаптации колбочек.

Однако капиллярную систему сетчатки легко сделать наблюдаемой, если заставить тени от нее ладать на неиспользуемые близлежащие участки сетчатки.

Если в темной комнате вы смотрите прямо перед собой, а затем не поворачиваясь переводите взгляд на лампу накаливания с тонкой нитью (например, на фару автомобиля), то в результате отражения света от сетчатки внутри самого глазного яблока появляется как бы дополнительный источник освещения.

Естественно, свет от такого освещенного пятна падает на капилляры под углом, резко отличающимся от прямого угла, свойственного обычному рассматриванию. Все поле зрения в таком опыте получается слабо освещенным, а капилляры образуют систему темных линий.

Перемещение лампы вперед и назад слегка меняет угол падения лучей и сохраняет воспринимаемую картину несмотря на адаптацию. На рис. 1.6 темными сплошными линиями показана система капиллярных сосудов сетчатки макаки. Эти капилляры отходят от слепого пятна и почти не достигают области желтого пятна. [c.29]

    Спектроскопическое исследование пигментов крови проводят при помощи карманного спектроскопа, [c.189]

    Работа 120. Обнаружение пигментов крови [c.219]

    Присутствие в моче пигментов крови открывают с помощью гваяковой пробы. [c.219]

    Р. М. Вильштеттер изолировал красный пигмент крови и [c.667]

    Красный пигмент крови гемин ХСШ и содержащие гемин белки — гемоглобин и оксигемоглобин также включают эту циклическую систему спектры их поглощения используются в аналитических целях и для диагностики в биохимических и медицинских исследованиях [96, 122]. [c.121]

    Б. Белки мяса. 1.

К 25 г свежего мяса, пропущенного через мясорубку и помещенного в стакан, добавляют 50 мл воды смесь оставляют стоять 20— 30 мин, часто перемешивая ее палочкой, после чего переносят в воронку на складчатый бумажный фильтр. Быстро отфильтровывается раствор альбумина с примесью глобулина, окрашенный пигментами крови в красный цвет, что не мешает использованию его для опытов. [c.348]

    СПЕКТРАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ПИГМЕНТОВ КРОВИ [c.236]

    В клинике и в судебномедицинской практике важно обнаружение тех или иных пигментов крови. Для этой цели пользуются спектральным анализом. Исследование пигментов крови при помощи спектрального анализа оказывает существенную помощь в диагностике ряда заболеваний и отравлений, в определении профессиональных вредностей и в судебномедицинских вопросах. [c.237]

    Производные порфина. Алкилированные пиррольные ядра образуют основу МНОГИХ биологически важных пигментов, например пигментов крови, зеленых частей растений, желчи, а также витамина В12. [c.517]

    Поэтому пиррол и алкилированные пирролы присутствуют в костяном масле — они образуются при разложении костного мозга, который вырабатывает пигмент крови. Все эти пигменты содержат плоское 16-членное кольцо-ядро порфина. Порфирины, получаемые из природных пигментов, имеют заместители в каждом нз Р-положений пиррольных ядер  [c.517]

    Пигмент крови — гемоглобин имеет четыре окрашивающих группы на молекулу. Его молекулярный вес в четыре раза больше, чем миоглобина. Хотя гемоглобин и отличается от миоглобина по аминокислотному составу, конформация каждой из четырех его субъединиц поразительно напоминает конформацию пептидной цепи миоглобина. [c.340]

    Если на раствор гемоглобина подействовать феррнцианидом, нитритом, ароматическими аминами, нитробензолом и т. п., то он превратится в другое производное пигмента крови, содержащее железо (III). Это соединение получило название метгемоглобина.

В растворе оно окрашено в коричневый цвет. Метгемоглобин не способен обратимо реагировать с кислородом и не является его переносчиком.

Превращение 50% гемоглобина в крови в метгемоглобин приводит к резкому нарушению дыхательной функции крови и развитию кислородной недостаточности в организме. [c.144]

    К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами.

Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным.

Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови).

В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

    Четыре пиррольных кольца в гемине замещены метильными и ви-нильныии группами и остатком пропионовой кислоты. Железо связано со всеми четырьмя атомами азота нормальными и координационными связями.

Гемин (геминхлорид) при гидролизе разбавленной щелочью дает не содержащий хлора гем (гидроокись гемина).

Известны методы удаления и обратного введения атома железа не содержащие железа соединения, имеющие характерную систему из четырех связанных пиррольных колец, известны как порфирины, железосодержащие производные названы темами.

Ключевое соединение — этиопорфирин Сз2Нз8М4 получен три разложении гемина, включающем удаление железа, декарбоксилирование и восстановление винильных групп. Этиопорфирин представляет собой тетраметилтетраэтилпорфирин. Выделение этого же соединения при разложении хлорофилла указывает на тесную структурную связь пигментов крови и листьев. [c.672]

    Железо входит в состав гемоглобина крови, а точнее в красные пигменты крови, обратимо связывающие молекулярный кислород. У взрослого человека в крови содержится около 2,6 г железа. В процессе жизнедеятельности в организме происходит постоянный распад и синтез гемоглобина.

Для восстановления железа, потерянного с распадом гемоглобина, человеку необходимо суточное поступление в организм около 25 мг. Недостаток железа в организме приводит к заболеванию — анемии. Однако избыток железа в организме тоже вреден.

С ним связан сидероз глаз и легких — заболевание, вызываемое отложением соединений железа в тканях этих орга-нов Недостаток в организме меди вызывает деструкцию кровеносных сосудов. Кроме того, считают, что его дефицит служит причиной раковых заболеваний. В некоторых случаях поражение раком легких у людей пожилого возраста врачи связывают с возрастным снижением меди в организме.

Однако избыток меди приводит к нарушению психики и параличу некоторых органов (болезнь Вильсона). Для человека вред причиняют лишь большие количества соединений меди. В малых дозах они используются в медицине как вяжущее и бактерио-стазное (задерживающее рост и размножение бактерий) средство.

Так, например, сульфат меди (И) Си304 используют при лечении конъюнктивитов в виде глазных капель (0,25 %-ный раствор), а также для прижиганий при трахоме в виде глазных карандашей (сплав сульфата меди (И), нитрата калия, квасцов и камфоры). При ожогах кожи фосфором производят ее обильное смачивание 5 %-ньш раствором сульфата меди(П). [c.170]

    Хлорофиллы. Зеленые пигменты растений – хлорофиллы имеют определенное родство с гемом (гемином) – красньпл пигментом крови. И гем и хлорофиллы откосятся к порфиринам.

Порфирины – важнейшие органические компоненты биологических систем, имеющие в качестве основной структурной единицы гетероцикл пиррола (схема 14.15). Порфирины содержат в молекуле макроцикл порфина – циклическую тетрапиррольную структуру с метиленовыми мостиками.

Порфирины различаются боковыми заместителями и способны образовывать комплексы (хелатные соединения) с металлами. Хлорофилл – зто М -порфириновый комплекс, а гем – Ре-порфириновый.

Биологическая активность порфиринов зависит как от металла, образующего комплекс, так и от набора и расположения заместителей – метильных, этильных, виниль-иых групп и, главным образом, остатков пропионовой кислоты. [c.531]

    Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX.

Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол.

масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов.

С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

    Эти соединения служат пигментами крови или дыхательными пигментами у очень небольшого числа беспозвоночных. Они представляют собой металлопротеины и включены а этот раздел условно, так как, несмотря на названия, не явля- [c.177]

    Первоначальные исследования в области химии пиррола были связаны с дефадацией двух важных пигментов гема — пигмента крови, обеспечивающего процесс дыхания, и хлорофилла — зеленого пигмента растений, ответственного за процесс фотосинтеза [2] Разложение этих пигментов привело к получению смеси алкилпирролов. Хлорофилл и гем синтезируются в живой клетке из порфобилиногена, причем только ароматические пирролы играют черезвычайно важную роль в основном метаболизме [3,4]. [c.309]

    При отравлении ядами, нарушающими пигментную функцию крови, проводят подробнее исследование превращеии пигмента крови (карбоксигемоглобин, метгемоглобин, сульф- [c.219]

    Хромопротеиды и металлопротеиды. Гемоглобины, или дыхательные пигменты крови позвоночных и некоторых низших животных обладают одной и той же простетической группой — гемом и отличаются лишь белковым компонентом — глобином.

Последний изменяется в случае каждого отдельного рода, что устанавливается не только при помощи серологических реакций различных гемоглобинов, но и на основании кристаллической формы, растворимости и содержания аминокислот. [c.

453]

    Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь.

Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди.

Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона.

В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

    При замещении атомов водорода в р-положении в пиррольных кольцах на радикалы образуются порфирины. Многие важные природные соединения являются металлическими производными пор-фиринов.

Пигменты крови человека и животных — гемоглобины, содержат атом железа, являясь хромопротеидами. Их молекула состоит из двух частей — из белковой части (глобинов) и простети-ческой группы — гема. [c.

194]

Источник: https://www.chem21.info/info/278979/

ТерапевтОнлайн
Добавить комментарий